Expertos consiguen un ‘primer plano’ de la parte clave del ciclo de la vida del ébola
Un nuevo estudio dirigido por científicos del Instituto de Investigación Scripps (TSRI, por sus siglas en inglés), Estados Unidos , revela una parte clave del ciclo de vida del virus ébola en una resolución más alta que nunca. La investigación arroja luz sobre cómo se monta el virus del ébola y cómo los investigadores pueden detener la infección a menudo fatal.
“Esta resolución superior es fundamental para el diseño de terapias antivirales muy necesarias”, dice Erica Ollmann Saphire, autora principal del nuevo estudio, profesora de TSRI y directora del Consorcio Inmunoterapéutico contra la Fiebre Hemorrágica Viral. “Estas estructuras proporcionan los planos en los que podemos ver las vulnerabilidades clave para atacar”, añade.
El nuevo estudio, publicado en la edición digital de la revista ‘Cell’, se basa en el trabajo previo del laboratorio de Saphire que muestra que una proteína viral llamada VP35 tiene un papel en la protección del virus ébola y su “primo”, el virus Marburg mortal, desde el sistema inmunológico.
VP35 ayuda a una proteína viral (“chaperona”), ayudándola a enrollarse y forman una cubierta de proteína (nucleocápside) alrededor del material genético del virus. Con el material genético de un virus tapado a la vista, el sistema inmune humano no puede montar una defensa efectiva .
Hasta ahora, los científicos no habían sido capaces de ver el proceso de enroscado con gran detalle. Pero mediante el uso de una técnica de imagen llamada cristalografía de rayos X, Saphire y sus colegas lograron mostrar exactamente cómo VP35 ayuda a la proteína viral a crear la cápside.
La nueva estructura también revela cómo la proteína VP35 impide que la nucleocápside se monte de forma incorrecta. Los investigadores podrían incluso ver átomos clave y estructuras llamadas cadenas laterales, piezas cruciales para avanzar en el diseño de fármacos basados en la estructura.
Los autores de este trabajo creen que estos resultados podrían ser importantes más alllá del virus ébola. “La estructura que revelamos probablemente se conserva en todos los filovirus: Marburg, Sudán, Bundibugyo, Reston y ébola”, afirma Saphire. Incluso, se plantean que este ensamblaje viral podría aplicarse a Mononegavirales, una orden de virus que incluye el sarampión y la rabia.